Represor jest cząsteczką białka zdolną do oddziaływania z dwoma zupełnie różnymi substancjami. Jedno miejsce represora rozpoznaje unikalną sekwencję w DNA, czyli operator, drugie miejsce natomiast rozpoznaje i wiąże się ze związkiem drobnocząsteczkowym. W przypadku tzw. operonu laktozowego tym ostatnim jest pochodna dwucukru laktozy. Jeżeli jeszcze uświadomimy sobie, że represor jest białkiem podjednostkowym — jasna stanie się analogia między mechanizmem represji a sposobem funkcjonowania enzymów allosterycznych. Oddziaływanie między represorem a cząsteczką indukującą jest odwracalne. Zatem przy obniżeniu stężenia induktora represor odzyskuje zdolność wiązania się z operatorem. Inny typ represora działa w przypadku hamowania syntezy enzymów przez produkt szlaku reakcji enzymatycznych. Sam represor nie ma zdolności wiązania się z operatorem, natomiast gdy związany jest z cząsteczką stanowiącą ostateczny produkt reakcji, wiąże się z operatorem i hamuje transkrypcję. Układ trzech rodzajów genów, który tu opisaliśmy, nosi nazwę operonu. W genomie bakterii wiele genów regulowanych jest w systemie operonowym. Dzisiaj znamy już budowę niektórych represorów i sekwencję miejsc operatorowych. Umożliwia to bezpośrednie badanie mechanizmu oddziaływania DNA i białka regulatorowego, co ma znaczenie nie tylko w odniesieniu do bakterii, ale również wszystkich pozostałych organizmów żywych. Poznany u bakterii proces transkrypcji obejmujący transkrypcję konstytutywną i regulowaną w systemie operonów, mimo iż nie wyjaśnia do końca regulacji funkcji genów prokariotycznych, daje nam w sumie dość dobrą orientację w ogólnym charakterze związków między formą morfologiczną i warunkami życia a aktywnością genów tych najprostszych organizmów. O wiele mniej jasno przedstawia się sprawa w przypadku organizmów bardziej złożonych — eukariontów.

Wspominaliśmy już, że jeden z najważniejszych etapów regulacji procesów komórkowych zachodzi na poziomie transkrypcji. Regulacja ta obejmuje cykl procesów od przepisania informacji z DNA aż do wyprodukowania cząsteczki mRNA mogącej służyć w translacji. Wiemy już, że DNA niesie w sobie informację zawartą w genach struktury oraz w genach regulatorowych. Informacja genów struktury nie zawsze wykorzystywana jest non stop. Gdyby tak było, to jest gdyby w komórce powstawały bez przerwy i z jednakową szybkością wszystkie kodowane w jej DNA białka, geny regulatorowe nie miałyby czego regulować. Liczba białek każdego typu byłaby jednakowa bez względu na potrzeby. Tak jednak nie jest. Realizację informacji w DNA komórkowym można w wielkim uproszczeniu porównać do czytania książki w miejscach, w których tkwią zakładki. Problem regulacji transkrypcji, jak zresztą wiele innych podstawowych problemów biologii molekularnej, zbadany został najlepiej w bakteriach. Wiemy już dlaczego. Bakterie stanowią po pierwsze układ niepomiernie prostszy od eukariontów, po drugie są materiałem umożliwiającym precyzyjną analizę genetyczną. Trzeba się jednak od razu zastrzec, że niezwykle interesujące mechanizmy regulacyjne, poznane już u bakterii, najprawdopodobniej nie mają równie podstawowego znaczenia w regulowaniu transkrypcji w organizmach jądrowych.

Zamiana jednego aminokwasu w białku, szczególnie zamiana na aminokwas o podobnym charakterze chemicznym, może odbić się tylko nieznacznie lub wcale na aktywności biologicznej białka. W przypadku enzymów zmiany w centrum aktywnym mają oczywiście inną wagę niż zmiany w pozostałej części cząsteczki. Typowym przykładem mutacji polegających na zamianie zasad są zamiany pojedynczych aminokwasów w hemoglobinie ludzkiej, wykryte w różnych miejscach kuli ziemskiej. Nietrudno zauważyć, że zmiany powodowane przez tego rodzaju mutacje mogą się nagromadzać w DNA. Jedną z typowych zmian powodowanych w DNA przez czynniki mutageniczne jest powstawanie nowych wiązań kowalencyjnych między zasadami pod wpływem promieniowania ultrafiołkowego. Dimer pirymidynowy uniemożliwia prawidłowe parowanie się zasad. Podczas replikacji takiego miejsca nastąpiłby w nim nieuchronnie błąd w kopiowaniu matrycy zawierającej dimer. Usunięcie dimeru nastąpić może albo dzięki tak zwanej reakcji foto- reaktywacji (np. w komórkach skóry), podczas której enzym zwany fotoliazą rozczepia, pod wpływem światła widzialnego, dimery z powrotem do monomerów, albo też, pod nieobecność światła, w procesach tak zwanej reperacji ciemnej. O ile fotoreaktywacja naprawia zwykle efekty fotochemicznego sprzężenia pirymidyn, o tyle procesy reperacji ciemnej naprawiają oprócz tego również zmiany powstałe w łańcuchu DNA pod wpływem mutagenów chemicznych. Tych ostatnich jest bardzo wiele, a każdy rok działalności gospodarczej człowieka wydatnie zwiększa ich stężenie w atmosferze i hydrosferze ziemskiej.